✎Ściąga z działu
Struktura II- i III-rzędowa białek (rozszerzenie)
- Struktura I to sekwencja (wiązania peptydowe). II to helisa lub harmonijka (wiązania wodorowe w szkielecie). III to ułożenie całego łańcucha dzięki oddziaływaniom reszt R.
- Globularne (kłębkowate) rozpuszczają się w wodzie: albuminy, enzymy. Fibrylarne (włókniste) nie: keratyna we włosach, kolagen w skórze i ścięgnach.
Denaturacja, wysalanie i koagulacja (rozszerzenie)
- Sole metali lekkich i sole amonowe wysalają (odwracalnie), sole metali ciężkich denaturują (nieodwracalnie). Hydroliza to inny proces: rozpad na aminokwasy.
- Denaturacja narusza strukturę II- i III-rzędową. Wiązania peptydowe zostają, więc sekwencja jest ta sama.
- Wysalanie to wytrącenie białka stężonym roztworem soli metali lekkich (np. NaCl) albo soli amonowej (np. (NH₄)₂SO₄). Sól odwadnia białko, ale jego struktura zostaje.
Próby na białka: dobór odczynników i wnioski (rozszerzenie)
- Biuret wykrywa wiązania peptydowe, ksantoproteinowa reszty aromatyczne. Dobieraj odczynnik do tego, co ma się różnić w próbkach.
- Biuret (NaOH + CuSO₄): fioletowy kompleks Cu²⁺ z wiązaniami peptydowymi. Dodatni od tripeptydów w górę (co najmniej dwa wiązania).
- Ksantoproteinowa (stężony HNO₃): nitrowanie pierścienia aromatycznego daje żółty kolor, a po dodaniu zasady pomarańczowy. Potrzebne są reszty Phe, Tyr lub Trp.
?Próbny sprawdzian
Pytania z każdego tematu działu. Odpowiedz w myślach, potem sprawdź odpowiedź z wyjaśnieniem.
Strukturę II-rzędową białka stabilizują głównie
- Amostki disiarczkowe
- Bwiązania jonowe reszt R
- Cwiązania peptydowe
- Dwiązania wodorowe między grupami C=O i N–H szkieletu
Sprawdź odpowiedź
Odpowiedź D: wiązania wodorowe między grupami C=O i N–H szkieletu – Helisa α i harmonijka β powstają dzięki wiązaniom wodorowym szkieletu.
Do struktury II-rzędowej należą
- Amostki –S–S–
- Bkilka łańcuchów razem
- Csekwencja aminokwasów
- Dα-helisa i harmonijka β
Sprawdź odpowiedź
Odpowiedź D: α-helisa i harmonijka β – To lokalne, regularne zwinięcie łańcucha.
Mostek disiarczkowy tworzą
- Acysteina i alanina
- Bdwie reszty fenyloalaniny
- Cdwie reszty cysteiny
- Ddwie reszty seryny
Sprawdź odpowiedź
Odpowiedź C: dwie reszty cysteiny – Grupy –SH cystein utleniają się do –S–S–.
Wysalanie białka powoduje dodatek
- Astężonego roztworu (NH₄)₂SO₄
- Broztworu Pb(NO₃)₂
- Croztworu CuSO₄
- Dogrzewania do wrzenia
Sprawdź odpowiedź
Odpowiedź A: stężonego roztworu (NH₄)₂SO₄ – Stężona sól amonowa (podobnie jak sól metalu lekkiego, np. NaCl) odwadnia białko bez zmiany jego struktury.
Wysalanie jest procesem
- Anieodwracalnym
- Bniszczącym strukturę III-rzędową
- Crozrywającym wiązania peptydowe
- Dodwracalnym
Sprawdź odpowiedź
Odpowiedź D: odwracalnym – Po rozcieńczeniu wodą osad białka znów się rozpuszcza.
Denaturację białka wywołują
- Astężony NaCl
- Bstężony roztwór (NH₄)₂SO₄
- Crozcieńczona woda
- Dsole metali ciężkich i ogrzewanie
Sprawdź odpowiedź
Odpowiedź D: sole metali ciężkich i ogrzewanie – Cu²⁺, Pb²⁺ i Hg²⁺ oraz wysoka temperatura niszczą strukturę przestrzenną.
Próbę biuretową daje
- Aalanina
- Bdipeptyd Gly-Gly
- Cglicyna
- Dtripeptyd Gly-Gly-Gly
Sprawdź odpowiedź
Odpowiedź D: tripeptyd Gly-Gly-Gly – Do fioletowego kompleksu potrzebne są co najmniej dwa wiązania peptydowe.
Dipeptyd Gly-Tyr w próbie biuretowej i ksantoproteinowej da wynik
- Abiuret +, ksantoproteinowa +
- Bbiuret −, ksantoproteinowa −
- Cbiuret +, ksantoproteinowa −
- Dbiuret −, ksantoproteinowa +
Sprawdź odpowiedź
Odpowiedź D: biuret −, ksantoproteinowa + – Ma jedno wiązanie peptydowe i pierścień aromatyczny tyrozyny.
Żółte zabarwienie po dodaniu stężonego HNO₃ wynika z
- Ahydrolizy wiązania peptydowego
- Brozkładu glicyny
- Ckompleksu Cu²⁺
- Dnitrowania pierścienia aromatycznego reszty
Sprawdź odpowiedź
Odpowiedź D: nitrowania pierścienia aromatycznego reszty – HNO₃ nitruje pierścienie Phe, Tyr, Trp.
Sprawdzian już blisko? Zrób test z całego działu
10 losowych pytań z tematów działu, wynik w procentach i ocena od 1 do 6. Każda odpowiedź ma wyjaśnienie, a postęp zapisuje się bez zakładania konta.