ogarniam.edu.pl
Klasa
Zacznij naukę →Zacznij →

ogarniam.edu.pl · Chemia · Białkaklasa 4 LO · fiszki i quiz: ogarniam.edu.pl/lo/4/chemia/denaturacja-wysalanie-i-koagulacja/

Chemia · Białka · kl. 4 · zakres rozszerzony

Denaturacja, wysalanie i koagulacja

Białko można wytrącić z roztworu na dwa sposoby. Jeden jest odwracalny, drugi nie, a różnica sprowadza się do tego, czy zniszczysz jego strukturę przestrzenną.

ok. 2 min czytania8 fiszek8 pytań w quizie🔊 Posłuchaj notatki

1Denaturacja

  • Denaturacja narusza strukturę II- i III-rzędową. Wiązania peptydowe zostają, więc sekwencja jest ta sama.
  • Powodują ją wysoka temperatura i sole metali ciężkich (Cu²⁺, Pb²⁺, Hg²⁺). Dodatek: też etanol, mocne kwasy i zasady.
  • Zwykle jest nieodwracalna. Białko traci funkcję (enzym przestaje działać).

2Wysalanie

WYSALANIEroztwórbiałkaosadstrukturazachowanastęż. sól metalulekkiego lub NH₄⁺+ H₂O: odwracalneDENATURACJAroztwórbiałkaskrzepstrukturazniszczonaciepło, Cu²⁺,Pb²⁺, Hg²⁺nieodwracalne
Wysalanie jest odwracalne, denaturacja nie.
  • Wysalanie to wytrącenie białka stężonym roztworem soli metali lekkich (np. NaCl) albo soli amonowej (np. (NH₄)₂SO₄). Sól odwadnia białko, ale jego struktura zostaje.
  • Po rozcieńczeniu wodą osad się rozpuszcza. Proces jest odwracalny.
Sprawdź, czy rozumiesz

Wysalanie białka powoduje dodatek

3Koagulacja i hydroliza

  • Koagulacja to ogólnie wytrącenie białka z roztworu. Może być odwracalna (wysalanie) albo nieodwracalna (denaturacja).
  • Hydroliza to coś innego: rozrywa wiązania peptydowe i daje aminokwasy.
procesczynnikstruktura białkapo dodaniu wody
wysalanieNaCl, (NH₄)₂SO₄ stężonezachowanaosad się rozpuszcza
denaturacjaciepło, Cu²⁺, Pb²⁺, Hg²⁺zniszczona II i IIIosad nie wraca
hydrolizakwas lub enzym, ogrzewaniewiązania peptydowe rozerwanepowstają aminokwasy
  • Przykłady: białko jaja po ugotowaniu nie wraca do płynnej postaci (denaturacja). Roztwór albuminy po wysoleniu siarczanem(VI) amonu i rozcieńczeniu znów się rozpuszcza.
Zapamiętaj

Sole metali lekkich i sole amonowe wysalają (odwracalnie), sole metali ciężkich denaturują (nieodwracalnie). Hydroliza to inny proces: rozpad na aminokwasy.

Uwaga na błąd

Nie myl wysalania z denaturacją i nie pisz, że denaturacja rozrywa wiązania peptydowe. Rozrywa je dopiero hydroliza.

✎Ściąga: Denaturacja, wysalanie i koagulacja

Najważniejsze w pigułce – przeczytaj tuż przed kartkówką lub sprawdzianem.

  • Sole metali lekkich i sole amonowe wysalają (odwracalnie), sole metali ciężkich denaturują (nieodwracalnie). Hydroliza to inny proces: rozpad na aminokwasy.
  • Denaturacja narusza strukturę II- i III-rzędową. Wiązania peptydowe zostają, więc sekwencja jest ta sama.
  • Wysalanie to wytrącenie białka stężonym roztworem soli metali lekkich (np. NaCl) albo soli amonowej (np. (NH₄)₂SO₄). Sól odwadnia białko, ale jego struktura zostaje.
  • Koagulacja to ogólnie wytrącenie białka z roztworu. Może być odwracalna (wysalanie) albo nieodwracalna (denaturacja).
  • Hydroliza to coś innego: rozrywa wiązania peptydowe i daje aminokwasy.

?Quiz: powtórz przed kartkówką

8 pytań w stylu kartkówki i sprawdzianu. Odpowiedz w myślach, potem sprawdź odpowiedź. Rozwiąż quiz z wynikiem – każda odpowiedź ma wyjaśnienie.

  1. Wysalanie białka powoduje dodatek

    1. Astężonego roztworu (NH₄)₂SO₄
    2. Broztworu Pb(NO₃)₂
    3. Croztworu CuSO₄
    4. Dogrzewania do wrzenia
    Sprawdź odpowiedź

    Odpowiedź A: stężonego roztworu (NH₄)₂SO₄ – Stężona sól amonowa (podobnie jak sól metalu lekkiego, np. NaCl) odwadnia białko bez zmiany jego struktury.

  2. Wysalanie jest procesem

    1. Anieodwracalnym
    2. Bniszczącym strukturę III-rzędową
    3. Crozrywającym wiązania peptydowe
    4. Dodwracalnym
    Sprawdź odpowiedź

    Odpowiedź D: odwracalnym – Po rozcieńczeniu wodą osad białka znów się rozpuszcza.

  3. Denaturację białka wywołują

    1. Astężony NaCl
    2. Bstężony roztwór (NH₄)₂SO₄
    3. Crozcieńczona woda
    4. Dsole metali ciężkich i ogrzewanie
    Sprawdź odpowiedź

    Odpowiedź D: sole metali ciężkich i ogrzewanie – Cu²⁺, Pb²⁺ i Hg²⁺ oraz wysoka temperatura niszczą strukturę przestrzenną.

  4. Co zostaje bez zmian podczas denaturacji?

    1. Astruktura III-rzędowa
    2. Bwiązania peptydowe
    3. Cstruktura II-rzędowa
    4. Dfunkcja biologiczna
    Sprawdź odpowiedź

    Odpowiedź B: wiązania peptydowe – Denaturacja nie rozrywa wiązań peptydowych, więc sekwencja jest taka sama.

  5. Hydroliza białka prowadzi do powstania

    1. Abiałka o tej samej strukturze
    2. Bosadu, który rozpuszcza się w wodzie
    3. Cnowych wiązań peptydowych
    4. Daminokwasów
    Sprawdź odpowiedź

    Odpowiedź D: aminokwasów – Rozerwanie wiązań peptydowych daje aminokwasy.

  6. Ugotowane białko jaja

    1. Anie wraca do płynnej postaci, bo uległo denaturacji
    2. Buległo hydrolizie do aminokwasów
    3. Czachowało strukturę III-rzędową
    4. Duległo wysoleniu
    Sprawdź odpowiedź

    Odpowiedź A: nie wraca do płynnej postaci, bo uległo denaturacji – Ogrzewanie denaturuje białko i to jest zwykle proces nieodwracalny.

  7. Koagulacja to

    1. Atylko wysalanie
    2. Bwyłącznie rozpuszczanie białka
    3. Ctylko hydroliza
    4. Dwytrącenie białka z roztworu, odwracalne lub nieodwracalne
    Sprawdź odpowiedź

    Odpowiedź D: wytrącenie białka z roztworu, odwracalne lub nieodwracalne – Termin ogólny obejmuje i wysalanie, i denaturację.

  8. Białko wytrącone solą metalu ciężkiego po rozcieńczeniu wodą

    1. Apozostaje w osadzie
    2. Brozpuści się, bo to wysalanie
    3. Czmieni się w skrobię
    4. Dzamieni się w aminokwasy
    Sprawdź odpowiedź

    Odpowiedź A: pozostaje w osadzie – Denaturacja jest zwykle nieodwracalna, więc osad zostaje.

Cały dział „Białka”: ściąga i próbny sprawdzian →

Kartkówka albo sprawdzian już blisko?

Rozwiąż quiz z wynikiem i powtórz materiał na fiszkach. Każda odpowiedź ma wyjaśnienie, a postęp zapisuje się bez zakładania konta.

Rozwiąż quiz · 8 pytańFiszki · 8🔊 Posłuchaj notatki

Więcej: Chemia, klasa 4

Aminy: budowa, rzędowość i nazwyAminy jako zasady: sole, moc zasad i anilinaAminokwasy białkowe: szereg L, reszty i formy w roztworzePeptydy: sekwencje, hydroliza i obliczeniaStruktura II- i III-rzędowa białekPróby na białka: dobór odczynników i wnioskiSzereg D, wzory Hawortha i anomery glukozyReakcje glukozy i fruktozy: Tollens, Trommer i woda bromowaDisacharydy: wiązanie O-glikozydowe, maltoza, celobioza i sacharozaSkrobia i celuloza: wiązania, rozgałęzienia i hydrolizaWoda mineralna i napoje: jony, mineralizacja i twardośćLeki i substancje w organizmie: antacida, węgiel aktywowany, aspirynaChemia w kuchni i w domu: udrażniacz, srebro, ciasto i seryPowietrze: smog, kwaśne opady i efekt cieplarniany w zadaniachWoda pitna i ścieki: uzdatnianie i oczyszczanieGleba: pomiar kwasowości, sorpcja i wapnowanieObliczenia: mol, masa i stężenie w zadaniach z biochemiiObliczenia wieloetapowe: wydajność, pH i redoksCiągi przemian i identyfikacja substancjiJak zapisać odpowiedź na maturze: wzory, ładunki, jednostki i karta wzorów